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Table des matières
Chapitre 1 - : Document de synthèse 1--1
Chapitre 2 - : Biopharmaceuticals sont des produits de recombinaison qui replient les fonctions ou les anticorps qui sont 2 inhibiteurs--1
- Médecines 2 de remachination--3
- Anticorps chimériques humanisés 2--protéines de la fusion 4Engineered--avec et sans Fc 2--6
- PEGylation 2--9
- Glycosylation 2--10
- Hormones et enzymes 2 d'accroissement--11
- Les facteurs humains et les enzymes d'accroissement ont reconnu par FDA en 2004 et 2005 2--12
- Catégorisation des facteurs et des hormones 2 d'accroissement--13
- Anticorps thérapeutiques 2--16
- Considérations économiques de la fabrication commerciale des anticorps 2--17
- Commercialisation de la production 2 d'anticorps--19
- Considérations 2 de purification--21
- Réussite monoclonale d'anticorps dans la clinique 2--22
- Anticorps entrant dans la clinique 2--26
- Approbation de FDA de 18 anticorps thérapeutiques 2--26
- Anticorps approuvés thérapeutiques--En dehors des USA 2--27
- Cytokines--Un potentiel $12--$15 milliards 2005 marché 2--28
- Facteurs de survie (SCF, CNTF, BDGF) 2--29
- Cytokines approuvé par le FDA IL-2 et interféron-alfa 2b et GM-CSF 2--30
- Interleukin-2 2--31
- Facteur stimulant 2 de colonie de Granulocyte-Monocyte--32
- Interleukin-12 2--32
- Vaccins 2--32
- Pasteur et la découverte de l'immunisation active 2--32
- Vaccins pédiatriques 2--35
- Extirpation 2 de la maladie--35
- Vaccins 2 de Cancer--37
- Vaccins et Bioterrorism 2--38
- Une comparaison des systèmes pharmaceutiques 2 d'expression--40
- L'industrie apparaissante des pharmaceutiques Centrale-Effectuées et du Biopharming 2--43
- Affermage des drogues de Biopharma--Collectes comme bioréacteurs 2--46
- Cultures de cellules de centrale actuel en service pour Biopharmaceuticals de recombinaison commercial 2--49
- Vaches animales transgéniques, poulets, et lapins 2 à usines--52
- Entreprises notables utilisant Transgenics 2--54
- Développement de processus 2--55
Chapitre 3 - : Protéines/anticorps comme drogues 3--1
- Biochimie fondamentale 3 de protéine--1
- Les acides aminés 3--1
- Protéines 3 de Chaperone--5
- Structure 3 de protéine--8
- Le ribosome 3--11
- Modification Poste-De translation 3--12
- Fendage protéolytique 3--13
- La cascade 3 de coagulation--14
- Croix de protéine joignant 3--15
- Glycosylation 3--16
- Biochimie de Glycosylation 3--16
- Précurseur glycosylé dans le bonnet et l'appareillage endoplasmiques 3 de Golgi--18
- Optimisation de Lysosomal des enzymes 3--22
- Significances clinique des glycoprotéines 3--22
- Modifications C-Dépendantes 3 de vitamine--23
- Modifications K-Dépendantes 3 de vitamine--24
- Acétylation 3--24
- Phosphorylation 3--25
- Kinases 3--26
- Sulfatation 3--26
- Prenylation, Farnesylation, et Geranylgeranylation 3--28
- Dégradation de protéine : La voie 3 d'Ubiquitin--30
- Fonction 3 d'Ubiquitin--31
- La voie 3 d'Ubiquitin-Proteasome--31
- Quels sont les signaux de dégradation ? 3--31
- Comment Ubiquitination mène-t-il à la dégradation de protéine ? 3--32
- Le Proteasome 3--33
- La chambre 3 de 20S Proteasome--33
- La fonction du Proteasome 3--34
- S Proteasome 3--34
- Proteasomes et l'immuno-réaction 3--34
- Comparer le Proteasome et le surveillant 3--35
- Bioréacteurs pour la synthèse des protéines 3--35
- Systèmes d'expression de Prokaryotic--Le bioréacteur le plus tôt 3--36
- Quel est le contrat à terme pour la fermentation bactérienne ? 3--38
- Eukaryotic unicellulaire a basé la synthèse 3 de protéine--38
- Biopharmaceuticals commercial actuel effectué dans la levure et les systèmes fongiques 3 d'expression--40
- Glycosylation des protéines thérapeutiques 3--41
- Baculovirus et synthèse cellulaire 3 de protéine d'insecte--42
- Expression cellulaire mammifère 3 de protéine--45
- Hybridomas et à la production des anticorps monoclonaux 3--45
- Pour supprimer le système immunitaire 3--45
- Pour détruire ou empêcher les cellules malignes 3--45
- Pour bloquer Angiogenesis 3--46
- Expression de protéine en cellules mammifères 3--46
- Protocoles mammifères 3 de Transfection--48
- Electroporation 3--49
- Lipofection 3--49
- Microinjection 3--49
- Systèmes viraux 3 d'expression--49
- Transfection passager et stable--Cellules mammifères 3 de CHO--50
- La réaction fondamentale 3 d'anticorps--51
- La protéine G a basé l'isolement de l'anticorps monoclonal 3--55
- Utilisations pour les anticorps monoclonaux en pathologie 3--55
- Souris transgéniques et bibliothèques bactériophages d'affichage pour la production 3 d'anticorps--56
- Problèmes avec la thérapie monoclonale 3--58
- La Science de Transgenes, en utilisant des centrales et des animaux comme usines 3 de drogue--61
- Comment effectuer les centrales transgéniques 3--61
- Utilisations potentielles des centrales transgéniques 3--62
- Soucis moraux et politiques avec les centrales génétiquement modifiées 3--63
- Animaux transgéniques 3--64
- Transfert nucléaire et animal copiant 3--66
- Technologie nucléaire 3 de transfert--66
- Clonage thérapeutique 3--68
Chapitre 4 - : Contrôle de qualité et modifications Poste-de translation des drogues de recombinaison 4--1
- Formulation de Biopharmaceutical : Changements Poste-De translation potentiels 4--1
- Protéines de Biotherapeutic contre les petites drogues 4 de molécule--4
- Facteurs de développement de drogue pour Biologicals de recombinaison 4--7
- Facteurs critiques dans l'analyse 4 de protéine--7
- Stabilité biologique 4--10
- Développement de processus de Biologicals de recombinaison 4--12
- Systèmes thérapeutiques de recombinaison 4--14
- Solubilisation de Recombinants exprimé 4--17
- Glycosylation et microhétérogénéité affectant les drogues de recombinaison 4--18
- Érythropoïétine 4--20
- Hormone stimulante folliculaire 4--21
- N-glycans d'une plante contient le á (1.3) - le fucose et l'â (1.2) - le xylose 4--23
- Immunogénicité de protéine--Neoepitopes 4--24
- Prenylation et Myristoylation 4--26
- Développement vaccinique 4--27
- Inhibiteurs de transférase de Farensyl dans le Cancer 4--28
- Protéines de recombinaison 4 de Myristoylated--28
- Phosphorylation de Biopharmaceuticals 4--29
- Sulfatation et formation 4 de liaison disulfide--31
- Liaisons disulfide et activité de protéine/stabilité de recombinaison 4--31
- Thiolation et sulfatation des protéines thérapeutiques 4--33
- Transformations métaboliques de Biopharmaceuticals 4--35
- Acétylation et acylation 4--36
- Acylation myristique 4--36
- Ubiquitinylation et 4 de traitement protéolytiques--37
- Traitement protéolytique de Biopharmaceuticals 4--39
- Degradomics 4--40
- Oxydation de Biopharmaceuticals 4--41
- Désamidation 4--43
- Glycation des protéines thérapeutiques 4--46
- Glycomics et Proteomics 4--47
- Glycosylation changeant dans les systèmes 4 d'expression de protéine--49
- Glycan-comme des stratégies de formulation pour les pharmaceutiques 4 de protéine--50
Chapitre 5 - : Protection des produits 5 de Biopharmaceutical--1
- Problèmes récents avec les drogues contrefaites--Association nationale des panneaux de la liste potentielle de pharmacie des médecines contrefaites 5--3
- Anti-Contrefaçon des mesures pour la protection 5 de marque de Biopharmaceutical--5
- Perte financière 5--6
- Dommages 5 de marque--6
- Crime dispensé 5--6
- Terrorisme 5--6
- Solutions secrètes, manifestes, et légales 5--7
- Caractéristiques non-imprimées 5 de sécurité--8
Chapitre 6 - : Produits des principales entreprises 6 de Biopharmaceutical--1
- Amgen Inc. 6--1
- Biogen Idec, Inc. 6--3
- Genentech, Inc. 6--5
- Serono, Inc. 6--8
- Eli Lilly et Company 6--10
- Roche 6--12
- Biogeneric--Médicaments génériques 6 de Biopharmaceutical--13
- La Loi 6 de Waxman de trappe--14
- Règlements 6 de FDA des USA--14
- Invalidation de brevet d'Amgen pour l'EPO au R-U 6--16
- Conclusions--2005 configurations 6 de ventes--19
- Aperçu 6--21
TABLEAU DES OBJETS EXPOSÉS
- Objet exposé 2.1 Biopharmaceuticals reconnu et sur le marché par 2003 2--3
- Anticorps approuvés chimériques récents jusqu'ici 2 de l'objet exposé 2.2--5
- Anticorps humanisés de l'objet exposé 2.3 dans des épreuves cliniques dans 2005 2--7
- Hormones et enzymes approuvées par le FDA d'accroissement de l'objet exposé 2.4 en 2004 et 2005 2--12
- Résumé de l'objet exposé 2.5 des facteurs d'accroissement dans les étapes 2 de R&D--13
- Organigramme de l'objet exposé 2.6 des opérations principales dans un produit 2 de culture/bioréacteur--21
- Objet exposé 2.7 anticorps thérapeutiques approuvés d'USA et de l'Europe jusqu'à 2005 2--23
- Anticorps approuvés par le FDA 2 de l'objet exposé 2.8 2004 et 2005--25
- Numéro de l'objet exposé 2.9 des anticorps monoclonaux thérapeutiques entrant dans la clinique de 1984 à 2004 2--26
- Objet exposé cibles bactériennes/virales de 2.10 d'infections pour les vaccins 2--37
- Types de l'objet exposé 2.11 de vaccins de Cancer à l'étude 2--38
- Entreprises de l'objet exposé 2.12 concernées dans la production vaccinique 2 de Bioterror--40
- Avantages de l'objet exposé 2.13 et désavantages des différents systèmes 2 d'expression--42
- Pharmaceutiques Centrale-dérivées de l'objet exposé 2.14 près de la commercialisation 2--44
- Les entreprises de Biotech de l'objet exposé 2.15 se spécialisant à la centrale ont préparé les pharmaceutiques 2--48
- Centres serveurs d'expression de l'objet exposé 2.16 et rendements de protéines de recombinaison dans la production 2--50
- Objet exposé 2.17 d'centrales transgéniques à un produit commercial 2--52
- Entreprises de l'objet exposé 2.18 concernées dans la fabrication de Biopharmaceuticals 2--55
- Objet exposé 3.1 un acide aminé 3--2
- Objet exposé 3.2 l'obligation de peptide dans une protéine 3--2
- Les acides aminés de l'objet exposé 3.3 sont les stéréoisomères 3--3
- Objet exposé 3.4 les 20 acides aminés naturels 3--4
- Structure en cristal 3 de protéine de l'objet exposé 3.5 Hsp60 Chaperone--7
- Objet exposé 3.6 quatre niveaux de structure 3 de protéine--8
- Structure secondaire 3 de l'objet exposé 3.7--9
- Objet exposé 3.8 le dogme central 3--10
- ARN 3 de transfert de l'objet exposé 3.9--10
- Objet exposé 3.10 le code génétique 3--11
- Synthèse de protéine de l'objet exposé 3.11 sur le ribosome 3--12
- Modifications Poste-De translation communes de l'objet exposé 3.12 des protéines 3--13
- Sites de fendage de l'objet exposé 3.13 des protéases communes 3--14
- Objet exposé 3.14 la cascade 3 de coagulation--15
- L'objet exposé 3.15 la cystéine d'acide aminé produit les liaisons 3 du bisulfure--16
- Objet exposé 3.16 la structure de boucle des monosaccharides 3--17
- Monosaccharides et disaccharides communs 3 de l'objet exposé 3.17--17
- Objet exposé 3.18 l'obligation glycosidique 3--18
- Hydrates de carbone joints par O 3 de l'objet exposé 3.19--20
- Hydrates de carbone joints par N 3 de l'objet exposé 3.20--21
- Structure 3 de Dolichol de l'objet exposé 3.21--22
- Défectuosités d'enzymes de l'objet exposé 3.22 dans la dégradation du type glycoprotéines 3 d'Asn-GlcNAc--23
- Structure de l'objet exposé 3.23 d'un résidu 3 de Gla--24
- Objet exposé 3.24 la réaction universelle 3 de PAPS--27
- Protéine Prenylation 3 de l'objet exposé 3.25--29
- Objet exposé 3.26 le Proteasome 3--33
- Bioréacteurs de l'objet exposé 3.27 pour la production 3 de protéine--36
- Avantages de l'objet exposé 3.28 d'un système d'expression en utilisant les protozoaires 3--39
- Levures S. Serevisiae de l'objet exposé 3.29 et production thérapeutique 3 de protéine de P. Pastoris--42
- Système 3 d'expression de Baculovirus de l'objet exposé 3.30--44
- Objet exposé 3.31 protocole mammifère 3 de Transfection et d'expression--47
- Vecteur mammifère 3 d'expression de l'objet exposé 3.32--48
- Techniques fondamentales de l'objet exposé 3.33 pour produire Hybridomas 3--52
- Anticorps monoclonaux de l'objet exposé 3.34 utilisés en pathologie 3--55
- Panoramique de l'objet exposé 3.35 des bibliothèques bactériophages 3--57
- Structure fondamentale 3 d'anticorps de l'objet exposé 3.36--58
- Les traînées cliniques de Cancer de l'objet exposé 3.37 utilisant les anticorps monoclonaux labourent le juin 2005 3--60
- Le courant de l'objet exposé 3.38 a génétiquement modifié les études 3 de centrale--62
- Objet exposé 3.39 Microinjection pour produire les animaux transgéniques 3--64
- Procédé 3 de Microinjection de l'objet exposé 3.40--65
- Protocole de multiplication de l'objet exposé 3.41 pour produire les animaux transgéniques 3 de Homozygote--65
- Drogues de l'objet exposé 3.42 actuel synthétisées chez les animaux transgéniques 3--66
- Clonage de l'objet exposé 3.43 du bétail 3--67
- Protocole thérapeutique 3 de clonage de l'objet exposé 3.44--69
- La Division de la FDA de l'objet exposé 4.1 de la diversité thérapeutique 4 de produit des protéines (DTP)--5
- Solutions de recombinaison 4 d'analyse de protéine de l'objet exposé 4.2--8
- Isolement réussi de l'objet exposé 4.3 d'un Immunoreagent antitumoral de recombinaison 4--10
- Durée de conservation de l'objet exposé 4.4 des drogues de recombinaison 4 de protéine--11
- Méthodes de Stabilité-Témoin d'essai de l'objet exposé 4.5 pour les protéines de recombinaison 4--11
- Stratégies de solubilisation de l'objet exposé 4.6 pour Recombinants exprimé 4--18
- Microhétérogénéité de l'objet exposé 4.7 de FSH 4--22
- Objet exposé 4.8 Ubiquitinylation de la protéine thérapeutique 4--38
- Réactions 4 d'oxydation de protéine de l'objet exposé 4.9--42
- Désamidation 4 de protéine de l'objet exposé 4.10--43
- L'objet exposé 5.1 a contrefait les fioles 5 de Nutropin--2
- Montrez la liste de 5.2 NABP des produits susceptibles 5--4
- Montrez 5.3 mesures 5 de sécurité d'Anticounterfeiting--8
- Le fil de sortie Biopharmaceuticals 6 d'Amgen de l'objet exposé 6.1--2
- Le fil de sortie Biopharmaceuticals 6 de Biogen de l'objet exposé 6.2--4
- Le fil de sortie Biopharmaceuticals 6 de Genentech de l'objet exposé 6.3--6
- Le fil de sortie Biopharmaceuticals 6 de Serono de l'objet exposé 6.4--9
- Le fil de sortie Biopharmaceuticals 6 de Lilly de l'objet exposé 6.5--11
- Objet exposé 6.6 premier Biopharmaceuticals et leurs positions de brevet dans 2000 6--16
- Cibles de la maladie de l'objet exposé 6.7 pour Biopharmaceuticals 6--21
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